    Сейчас на сайте: 1 посетителей (1 зарегистрированных, 0 гостей) |   426057681  574055213 |  Партнерам |  Авторам |  Покупателям |
Контрольная работа по биологической химии
| контрольные работы, Химия Объем работы: 44 стр. Год сдачи: 2013 Стоимость: 300 руб. Просмотров: 576 | Не подходит работа? |
Оглавление
Введение
Заказать работу
9. Специфичность ферментов (индивидуальная, относительная, стереохимическая). Определение, примеры.
33.Пентозофосфатный путь окисления глюкозы (общая характеристика, последовательность реакций, ферменты, конечные продукты, биологическое значение).
48. Роль печени в обмене углеводов (фосфорилирование глюкозы, катализируемое гексокиназой и глюкокиназой, реакция катализируемая глюкозо-6-фосфатазой).
64.Нарушения обмена холестерина. Факторы риска развития атеросклероза, биохимические показатели. Биохимические принципы профилактики и лечения атеросклероза.
77. Зависимость скорости реакции, катализируемой транскарбомоилазой, от концентрации субстрата выражается кривой, имеющей сигмоидную форму.
Контрольная №2
16.Обмен и биологическое значение метионина (использование метильной группы для биосинтеза холина, креатина, адреналина).
14. Обмен и биологическое значение глицина (синтез креатина, гема, пуриновых оснований, парных желчных кислот).
30. Структура рибосом. Соединение рибосом с и-РНК. Аминоацильный и пептидильный участки большой субъединицы
48. Стероидные гормоны (синтез, секреция, транспорт, периферический метаболизм, механизм рецепции).
55. Кровь, функции, составные компоненты. Белки плазмы крови (классификация по составу и функции, методы разделения белков плазмы – электрофорез на бумаге, в поддерживающих средах, иммуноэлектрофорез).
33.Пентозофосфатный путь окисления глюкозы (общая характеристика, последовательность реакций, ферменты, конечные продукты, биологическое значение).
48. Роль печени в обмене углеводов (фосфорилирование глюкозы, катализируемое гексокиназой и глюкокиназой, реакция катализируемая глюкозо-6-фосфатазой).
64.Нарушения обмена холестерина. Факторы риска развития атеросклероза, биохимические показатели. Биохимические принципы профилактики и лечения атеросклероза.
77. Зависимость скорости реакции, катализируемой транскарбомоилазой, от концентрации субстрата выражается кривой, имеющей сигмоидную форму.
Контрольная №2
16.Обмен и биологическое значение метионина (использование метильной группы для биосинтеза холина, креатина, адреналина).
14. Обмен и биологическое значение глицина (синтез креатина, гема, пуриновых оснований, парных желчных кислот).
30. Структура рибосом. Соединение рибосом с и-РНК. Аминоацильный и пептидильный участки большой субъединицы
48. Стероидные гормоны (синтез, секреция, транспорт, периферический метаболизм, механизм рецепции).
55. Кровь, функции, составные компоненты. Белки плазмы крови (классификация по составу и функции, методы разделения белков плазмы – электрофорез на бумаге, в поддерживающих средах, иммуноэлектрофорез).
Контрольная №1
9. Специфичность ферментов (индивидуальная, относительная, стереохимическая). Определение, примеры.
Под специфичностью ферментов понимают способность каждого из них катализировать одну или несколько близких по природе хими-ческих реакций. Это одно из важнейших биологических явлений, без которого невозможен упорядоченный обмен веществ в живом организме, а следовательно, и сама жизнь.
Исследуя природу ферментативного катализа Э.Фишер в 1890-х годах пришел к выводу, что специфичность ферментов можно уподобить соответствию между “ключом и замком”. При этом под-разумевается, что активный центр фермента имеет жесткую структуру, подобно замку. Молекула субстрата должна иметь комплементарную структуру, чтобы входить в активный центр, подобно ключу. Представление Э.Фишера об активном центре фермента, как жесткой структуре, не подвергалось сомнению в течение полустолетия.
9. Специфичность ферментов (индивидуальная, относительная, стереохимическая). Определение, примеры.
Под специфичностью ферментов понимают способность каждого из них катализировать одну или несколько близких по природе хими-ческих реакций. Это одно из важнейших биологических явлений, без которого невозможен упорядоченный обмен веществ в живом организме, а следовательно, и сама жизнь.
Исследуя природу ферментативного катализа Э.Фишер в 1890-х годах пришел к выводу, что специфичность ферментов можно уподобить соответствию между “ключом и замком”. При этом под-разумевается, что активный центр фермента имеет жесткую структуру, подобно замку. Молекула субстрата должна иметь комплементарную структуру, чтобы входить в активный центр, подобно ключу. Представление Э.Фишера об активном центре фермента, как жесткой структуре, не подвергалось сомнению в течение полустолетия.
После офорления заказа Вам будут доступны содержание, введение, список литературы*
*- если автор дал согласие и выложил это описание.